La malattia celiaca, o celiachia, è causata da una risposta immunitaria al glutine. Poiché le proteine del glutine sono ricche in prolina, esse sono resistenti alla digestione enzimatica nel tratto gastrointestinale, una proprietà che probabilmente contribuisce alla natura immunogenica del glutine.

Ricercatori del Leiden University Medical Center in Olanda, hanno determinato l’efficienza della degradazione del glutine mediante l’enzima propil-endoproteasi di Aspergillus niger ( AN-PEP ), in un sistema dinamico, che mima il tratto gastrointestinale umano ( sistema TIM ).

Due esperimenti sono stati eseguiti. Nel primo, una fetta di pane è stata processata nel sistema TIM con o senza la co-somministrazione di AN-PEP.
Nel secondo, è stato impiegato un menu fast-food.

Campioni di cibi digeriti sono stati presi dai compartimenti dello stomaco, duodeno, digiuno ed ileo, al tempo zero e fino a 4 ore dopo l’inizio dell’esperimento.

In questi campioni, i livelli di peptidi immunogenici delle gliadine e delle glutenine, sono stati valutati mediante test di competizione, basati su anticorpi monoclonali, analisi di Western blotting e test di proliferazione delle cellule T.

Si è osservato che l’enzima AN-PEP accelera la degradazione del glutine nel compartimento dello stomaco in misura tale che quasi nessun glutine raggiunge il compartimento del duodeno.

Dagli esperimenti è emerso che AN-PEP è capace di accelerare la degradazione del glutine nel sistema gastrointestinale che strettamente mima la digestione in vivo. Questo implica che la co-somministrazione di AN-PEP assieme ad un pasto contenente glutine potrebbe eliminare la tossicità del glutine, permettendo ai pazienti la possibilità di abbandonare, occasionalmente, la loro dieta priva di glutine. ( Xagena_2008 )

Mitea C et al, Gut 2008; 57: 25-32



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